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La aplicación de enzimas en la Industria Alimentaria

Puerto Rico Funcionales

En la industria alimentaria, las enzimas (tanto libres como inmovilizadas) se utilizan para recuperar subproductos, facilitar la fabricación, mejorar el aroma, y/o estabilizar la calidad de los alimentos.

Las enzimas industriales más utilizadas son carbohidrasas, proteasas y lipasas, aunque también se emplean oxidorreductasas e isomerasas. La mayoría de estas enzimas son de origen microbiano, y solo unas pocas proceden de animales o vegetales superiores.

Por ejemplo, la obtención industrial de glucosa se produce fundamentalmente mediante hidrólisis enzimática del almidón de maíz, aunque en determinados países se recurre a otras fuentes vegetales como el trigo, la tapioca, o el arroz.

Para la fabricación de jarabes ricos en glucosa, se utilizan enzimas inmovilizadas de Bacillus y/o Aspergillus en dos etapas: (1) α-amilasas capaces de hidrolizar los enlaces glicosídicos α-(1,4) de la amilosa del almidón para dar lugar a dextrinas y maltosa, en un proceso denominado licuefacción; y (2) glucoamilasas que consiguen la hidrólisis total del almidón en glucosa si se emplean en combinación con enzimas que son capaces de hidrolizar los enlaces α-(1,6) de las ramificaciones de la amilopectina, en un proceso denominado sacarificación.

Los jarabes ricos en glucosa se emplean en la preparación de bebidas refrescantes y caramelos, en panadería y en destilerías, mientras que los jarabes ricos en fructosa se utilizan en bebidas refrescantes, conservas, salsas, yogures y frutas enlatadas, debido a su mayor poder edulcorante.

En la fabricación de estos jarabes ricos en fructosa, se recurre a una glucosa isomerasa inmovilizada, enzima que cataliza la conversión de la glucosa en fructosa, y que ha sido aislada de bacterias (Bacillus) o actinomicetos (Actinoplanes y Streptomyces).

En países donde se cultiva caña de azúcar, la sacarosa se puede convertir en glucosa y fructosa utilizando la enzima invertasa, generalmente procedente de la levadura Saccharomyces cerevisiae. El producto obtenido de la hidrólisis enzimática de la sacarosa se denomina “azúcar invertido”, y es más estable que los jarabes de glucosa ya que no suele cristalizar.

Se utiliza en pastelería para mantener la humedad, y también evitar la aparición de paladar arenoso en las mermeladas. Otra aplicación de la Biocatálisis en la industria alimentaria es la preparación de leche sin lactosa, un producto de consumo cada vez más habitual en los supermercados.

La intolerancia a la lactosa es una enfermedad hereditaria, muy prevalente en países como la India o Egipto (76% de la población), que cursa con episodios diarreicos y otros trastornos intestinales tras la ingesta de leche y otros derivados lácteos.

En la industria, la eliminación de este azúcar se puede lograr mediante el tratamiento de la leche con β-galactosidasa (procedente generalmente de levaduras del género Kluyveromyces) inmovilizada. Dicho proceso es interesante en la preparación de helados, ya que la lactosa tiende a cristalizar a temperaturas bajas.

Las pectinas y la celulosa son polímeros que se liberan durante el prensado de verduras y frutas en la fabricación de zumos, siendo responsables de su turbidez y viscosidad.

En la industria alimentaria, los procesos de clarificación de zumos incluyen el empleo de enzimas fúngicas como pectinesterasas, pectinliasas, hemicelulasas y celulasas, que permiten la obtención de zumos menos viscosos, más concentrados y estables.

Los métodos tradicionales de elaboración del pan se han basado en la presencia de enzimas endógenas en la masa que se obtiene a partir de la mezcla de la harina con el agua. Hoy en día, las harinas se suplementan con α-amilasas, proteasas y lipasas, enzimas que mejoran el proceso de fabricación del pan, su sabor, textura de la masa y calidad de la corteza.

Otro ejemplo es la quimosina o renina del cuajo de ternera, uno de los pocos ejemplos de enzimas de origen animal con aplicación industrial. Se emplea en la fabricación del queso para cuajar la leche, al ser capaz de hidrolizar de forma específica el enlace peptídico entre Phe105 y Met106 de la caseína k. Como alternativa al cuajo de ternera, existen enzimas microbianas con la misma especificidad de sustrato como las mucorpepsinas de Mucor pusillus o Mucor miehei, y la endotiapepsina de Endothia parasítica.

También se pueden añadir lipasas microbianas que hidrolizan los triglicéridos para liberar ácidos grasos que pueden convertirse en las distintas cetonas responsables del sabor y aroma característicos de la leche de procedencia. Como ejemplo de enzima de origen vegetal, cabe destacar la papaína procedente de las hojas y del fruto sin madurar de la papaya (Carica papaya), utilizada en la industria alimentaria para ablandar la carne.

Esta enzima es particularmente útil al ser estable al calor, por lo que su acción continúa durante las primeras etapas del cocinado. Finalmente, hay un grupo amplio de enzimas que se utilizan para mejorar las características organolépticas de ciertos alimentos y bebidas después de su procesado. Por ejemplo, las lacasas se emplean para oxidar los polifenoles en el mosto o en el té (responsables de su sabor y color posterior); las tanasas permiten eliminar el elevado contenido en taninos (responsables de la aparición de precipitados) en zumos, cervezas, vino y otras bebidas; y la naranginasa permite hidrolizar aquellos compuestos amargos de algunos cítricos como el pomelo, sin que se pierda el color natural de la fruta.

Los electrodos enzimáticos o biosensores fabricados con enzimas inmovilizadas también son muy útiles en el control de calidad de muchos alimentos, y su utilidad se ha extendido a otras áreas como el control medioambiental (para medir concentración de metales tóxicos, pesticidas, herbicidas) o en el diagnóstico de enfermedades.

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